+7-812-449-10-28, +7-812-449-10-29

196084, Санкт-Петербург, ул. Заставская, д. 31/2
4491028@gmail.com
Главная \ Продукция \ Добавки \ Аминокислоты

Аминокислоты

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

Физические свойства

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной. α-аминокислоты являются амфотерными электролитами.

Общие химические свойства

Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы  —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой  —NH2.

Открытие аминокислот в составе белков

АминокислотаАббревиатураГодИсточникКто впервые выделил
Глицин Gly, G 1820 Желатин А. Браконно
Лейцин Leu, L 1820 Мышечные волокна А. Браконно
Тирозин Tyr, Y 1848 Казеин Ф. Бопп
Серин Ser, S 1865 Шёлк Э. Крамер
Глутаминовая кислота Glu, E 1866 Растительные белки Г. Риттхаузен
Глутамин Gln, Q      
Аспарагиновая кислота Asp, D 1868 Конглутин, легумин (ростки спаржи) Г. Риттхаузен
Аспарагин Asn, N 1806 Сок спаржи Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Фенилаланин Phe, F 1881 Ростки люпина Э. Шульце, Й. Барбьери
Аланин Ala, A 1888 Фиброин шелка Т. Вейль
Лизин Lys, K 1889 Казеин Э. Дрексель
Аргинин Arg, R 1895 Вещество рога С. Гедин
Гистидин His, H 1896 Стурин, гистоны А. Кессель, С. Гедин
Цистеин Cys, C 1899 Вещество рога К. Мёрнер
Валин Val, V 1901 Казеин Э. Фишер
Пролин Pro, P 1901 Казеин Э. Фишер
Гидроксипролин Hyp, hP 1902 Желатин Э. Фишер
Триптофан Trp, W 1902 Казеин Ф. Гопкинс, Д. Кол
Изолейцин Ile, I 1904 Фибрин Ф. Эрлих
Метионин Met, M 1922 Казеин Д. Мёллер
Треонин Thr, T 1925 Белки овса С. Шрайвер и др.
Гидроксилизин Hyl, hK 1925 Белки рыб С. Шрайвер и др.

 

Оптическая изомерия

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

Данную особенность «живых» аминокислот весьма трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Возможно, выбор одной из форм (L или D) — просто результат случайного стечения обстоятельств: первые молекулы, с которых смог начаться матричный синтез, обладали определенной формой, и именно к ним «приспособились» соответствующие ферменты.

 

Классификация

По радикалу

По функциональным группам

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

  • Глюкогенные — при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат
  • Кетогенные — распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды
  • Глюко-кетогенные — при распаде образуются метаболиты обоих типов

Аминокислоты:

Применение

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты[